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In chimica gli amminoacidi (o aminoacidi) sono molecole che nella loro struttura recano sia il gruppo funzionale dell'ammina (-NH₂) che quello dell'acido carbossilico (-COOH).

In biochimica il termine amminoacidi si riferisce più spesso agli L-α-amminoacidi, cioè quelli il cui gruppo amminico ed il cui gruppo carbossilico sono legati allo stesso atomo di carbonio (chiamato appunto carbonio α) in configurazione L. È a questo tipo di amminoacidi che il presente articolo è dedicato.

Indice [nascondi] 1 Generalità 2 Amminoacidi di interesse commerciale o farmacologico 3 Struttura generica degli amminoacidi 3.1 Isomeria 4 Gli amminoacidi ordinari 4.1 Strutture 4.2 Proprietà chimiche 5 Voci correlate 6 Collegamenti esterni

Generalità

Gli amminoacidi sono gli elementi costitutivi delle proteine.

Per eliminazione di una molecola di acqua (idrolisi), il gruppo amminico di un amminoacido può legarsi al gruppo carbossilico di un altro

H2N-CH-COOH  +  H2N-CH-COOH  -->  H2N-CH-CO-NH-CH-COOH   +   H2O
    |               |                 |        |
    R               R'                R        R'

il legame che unisce due amminoacidi, evidenziato in rosso, prende il nome di legame peptidico. Si noti come l'unione di due o più amminoacidi lasci alle due estremità della catena altri due gruppi liberi, che possono ulteriormente reagire legandosi ad altri amminoacidi (reazioni di questo genere rientrano nella classe più generale delle polimerizzazioni per condensazione). Una catena di più amminoacidi legati attraverso legami peptidici prende il nome generico di polipeptide; uno o più polipeptidi, a volte accompagnati da altre molecole ausiliarie, costituiscono una proteina.

Gli amminoacidi che compaiono più frequentemente nelle proteine degli organismi viventi sono venti e sono detti ordinari o proteinogeni. Insieme a loro ne compaiono alcuni più rari, detti occasionali. Alcuni di essi vengono prodotti per modifiche chimiche successive alla sintesi della proteina.

In natura sono stati finora scoperti oltre 500 amminoacidi diversi, alcuni sono stati addirittura trovati nelle meteoriti. Piante e batteri sono in grado di produrre amminoacidi particolari, che possono essere trovati negli antibiotici peptidici, ad esempio la nisina e l'alameticina. La lantionina è un solfuro dimero dell'alanina che si trova insieme ad amminoacidi insaturi nei lantibiotici, ovvero antibiotici peptidici di origine batterica. L'acido 1-amminociclopropan-1-carbossilico (ACC) è un semplice amminoacido ciclico disostituito che funge da intermedio nella sintesi dell'etilene, che per gli organismi vegetali è un ormone.

Oltre a quelli coinvolti nella sintesi delle proteine, vi sono altri amminoacidi biologicamente importanti quali la glicina, l'acido gamma-amminobutirrico (GABA, un γ amminoacido) e l'acido glutammico (tre neurotrasmettitori), la carnitina (coinvolta nel trasporto dei lipidi all'interno della cellula), l'ornitina, la citrullina, l'omocisteina, l'idrossiprolina, l'idrossilisina e la sarcosina.

Alcuni dei 20 amminoacidi ordinari sono detti essenziali, in quanto non possono essere sintetizzati dall'organismo a partire da altri composti, ma devono essere assunti col cibo. Per gli esseri umani, questi sono la lisina, la leucina, l'isoleucina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, il triptofano, la valina, e, nei bambini, l'istidina e l'arginina.

Una nota particolare meritano altri due amminoacidi, detti occasionali,: la selenocisteina, corrispondente ad un codone UGA che normalmente è un codone di interruzione, e la pirrolisina, presente negli enzimi di alcuni batteri metanogeni coinvolti nel processo di generazione del metano, corrispondente ad un codone UAG. La scoperta del primo, nel 1986, venne interpretata dalla comunità scientifica come un fenomeno marginale e ristretto. Tuttavia, dopo la scoperta del secondo amminoacido extra, nel 2004, la comunità scientifica internazionale sta rivedendo le sue posizioni, e si è aperta la caccia ad altri aminoacidi extra.

Amminoacidi di interesse commerciale o farmacologico

• Il glutammato sodico è usato nell'industria alimentare come esaltatore di sapidità
• La L-diidrossifenilalanina (L-DOPA) è un farmaco usato per il trattamento del morbo di Parkinson.
• Il 5-idrossitriptofano (5-HTP) è stato usato per il trattamento dei sintomi neurologici associati alla fenichetonuria.

Struttura generica degli amminoacidi

La struttura generica degli amminoacidi ordinari è la seguente

   COOH
   |
 H-C-R
   |
   NH2

in cui R rappresenta un gruppo specifico di ogni amminoacido. In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare).

L'ingombro dei vari gruppi R che sporgono dalla catena polipetidica, l'affinità reciproca tra gruppi polari e tra gruppi apolari, l'attrazione tra gruppi basici e gruppi acidi sono alcune delle forze che concorrono a modellare la conformazione della proteina nello spazio (la struttura terziaria), conformazione dalla quale dipende in modo essenziale l'attività biologica della proteina stessa.

A causa della basicità del gruppo amminico e dell'acidità di quello carbossilico, gli amminoacidi isolati si presentano in forma di zwitterioni, cioè ioni che recano contemporaneamente le due cariche opposte

   COO-
   |
 H-C-R
   |
   NH3+

l'attrazione tra le cariche opposte tra più zwitterioni spiega inoltre perché gli amminoacidi isolati sono polveri cristalline, a differenza delle ammine e degli acidi carbossilici aventi peso molecolare simile.

Isomeria

Con l'eccezione della glicina, per la quale R è un atomo di idrogeno, gli amminoacidi sono molecole chirali, di ciascuna delle quali esistono due enantiomeri.

Come convenzionalmente avviene per le molecole di interesse biochimico, gli enantiomeri degli amminoacidi sono contrassegnati dalle lettere D o L a seconda che i sostituenti legati all'atomo di carbonio asimmetrico abbiano disposizione simile a quella della L-gliceraldeide o a quella della D-gliceraldeide.

La stragrande maggioranza delle proteine sintetizzate da organismi viventi è formata da amminoacidi L. Qualche amminoacido D è stato trovato in proteine prodotte da organismi che vivono negli abissi marini ed nelle pareti cellulari di alcuni batteri.

Gli amminoacidi ordinari

Strutture

Queste sono le strutture dei 20 L-amminoacidi ordinari.

L'atomo di idrogeno legato all'atomo di carbonio asimmetrico è sotto il piano di lettura, il gruppo amminico sporge dal piano di lettura verso l'osservatore (con l'eccezione della prolina, in cui a sporgere verso l'osservatore è il gruppo carbossilico).

(+)-Alanina	(+)-Arginina
(—)-Asparagina	(+)-Acido aspartico
(—)-Cisteina	Glicina
(+)-Acido glutammico	(+)-Glutammina
(—)-Istidina	(+)-Isoleucina
(—)-Leucina	(+)-Lisina
(—)-Metionina	(—)-Fenilalanina
(—)-Prolina	(—)-Serina
(—)-Treonina	(—)-Triptofano
(—)-Tirosina	(+)-Valina

Proprietà chimiche

Quella che segue è una tabella che riassume nell'ordine

• il simbolo convenzionale ad una lettera
• il simbolo convenzionale a tre lettere
• il nome
• il tipo di gruppo laterale R
• il peso molecolare (PM)
• il punto isoelettrico (pI)
• la costante di dissociazione acida del gruppo carbossilico (pK₁)
• la costante di dissociazione acida del sale del gruppo amminico (pK₂)
• la costante di dissociazione acida del gruppo R (pK_r), dove applicabile
• eventuali note

per ognuno degli amminoacidi ordinari. Il simbolo convenzionale ad una lettera per un amminoacido generico è X; il simbolo a tre lettere asx indica indifferentemente sia l'asparagina che l'acido aspartico.

simbolo		nome	tipo di R	PM	pI	pK1	pK2	pKr	note
A	Ala	Alanina	idrofobo	89,09	6,11	2,35	9,87
C	Cys	Cisteina	idrofilo	121,16	5,05	1,92	10,70	8,37	In ambiente ossidante, due molecole di cisteina si uniscono tramite un ponte disolfuro -S-S-; questo fenomeno nelle proteine permette di unire tra loro punti distanti di una catena polipeptidica o catene polipeptidiche diverse.
D	Asp	Acido aspartico	acido	133,10	2,85	1,99	9,90	3,90
E	Glu	Acido glutammico	acido	147,13	3,15	2,10	9,47	4,07
F	Phe	Fenilalanina	idrofobo aromatico	165,19	5,49	2,20	9,31
G	Gly	Glicina	idrofilo	75,07	6,06	2,35	9,78		Avendo due atomi di idrogeno legati al carbonio α, la glicina non è chirale.
H	His	Istidina	basico	155,16	7,60	1,80	9,33	6,04
I	Ile	Isoleucina	idrofobo	131,17	6,05	2,32	9,76		Sia il carbonio α che quello β sono stereogenici
K	Lys	Lisina	basico	146,19	9,60	2,16	9,06	10,54
L	Leu	Leucina	idrofobo	131,17	6,01	2,33	9,74
M	Met	Metionina	idrofobo	149,21	5,74	2,13	9,28		È sempre il primo amminoacido con cui inizia una sintesi proteica; a volte viene rimosso dopo che la proteina è stata assemblata.
N	Asn	Asparagina	idrofilo	132,12	5,41	2,14	8,72
P	Pro	Prolina	idrofobo	115,13	6,30	1,95	10,64		Non potendo il legame Cα-N ruotare, questo amminoacido interferisce con il ripiegarsi delle strutture di tipo elica α o foglietto β.
Q	Gln	Glutammina	idrofilo	146,15	5,65	2,17	9,13
R	Arg	Arginina	basico	174,20	10,76	1,82	8,99	12,48
S	Ser	Serina	idrofilo	105,09	5,68	2,19	9,21
T	Thr	Treonina	idrofilo	119,12	5,60	2,09	9,10		Sia il carbonio α che quello β sono chirali
V	Val	Valina	idrofobo	117,15	6,00	2,39	9,74
W	Trp	Triptofano	idrofobo	204,23	5,89	2,46	9,41
Y	Tyr	Tirosina	idrofilo	181,19	5,64	2,20	9,21	10,46

 

Voci correlate

• gruppo funzionale
• proteina
• sintesi proteica

 

Collegamenti esterni

• Gli amminoacidi

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